Nathan MEYER a effectué sa thèse entre deux laboratoires, l’Institut Européen des Membranes (encadrée par Sébastien Balme) et l’Institut des Neurosciences de Montpellier (encadrée par Joan Torrent ).
Ses travaux ont portés sur l’étude de la dynamique d’assemblage du peptide Ab 1-42 par nanopore. L’agrégation du peptide Ab 1-42 est responsable de la maladie d’alzheimer et aujourd’hui peu de technique permettent de détecter et d’étudier les espèces qui se forment lors du tout début du processus d’agrégation (phase précoce).
Ce projet de thèse avait pour but d’utiliser et d’optimiser la technologie nanopore, connue pour le séquençage de l’ADN, pour la détection et l’étude des espèces formées durant la phase d’agrégation du peptide Ab 1-42. Ces travaux ont permis de répondre à plusieurs questions concernant ces mécanismes d’agrégation. Notamment comment une molécule exogène peut accélérer l’agrégation et donc apparaître comme un facteur de risque pour la maladie. Aussi, la technologie nanopore a permis d’ouvrir la voie au diagnostic précoce de la maladie d’Alzheimer grâce à la possibilité de détecter les oligomeres pouvant être présent chez un patient des dizaines d’années avant l’apparition des symptômes, et ce en moins de quelques heures, sans marquage et en temps réel. C’est cette dernière application qui a été présentée au jury de la Société Française de Chimie.
